酵素は人体の化学反応を促進します。それらは分子に結合し、それらを特定の方法で変化させる。彼らは何千もの他の役割の中で、呼吸、食物消化、筋肉、神経機能に不可欠です。
この記事では、酵素が何であるか、それがどのように機能するか、そして人体の酵素の一般的な例を挙げて説明します。
基礎
酵素は、複雑な形状に折り畳まれたタンパク質で作られています。彼らは全身に存在しています。
私たちの代謝を生かしている化学反応は、酵素が行う仕事に依存しています。
酵素は化学反応をスピードアップ（触媒作用）する。いくつかのケースでは、酵素は化学反応を何も起こさない時より数百倍も速くすることができます。
基質は酵素の活性部位に結合し、生成物に変換される。生成物が活性部位を離れると、酵素は新しい基質に結合する準備ができており、このプロセスを繰り返す。
酵素は何をしますか？
消化器系 – 酵素は、身体が大きな複雑な分子をグルコースのような小さな分子に分解して、身体がそれらを燃料として使用できるようにします。
DNA複製 – 体内の各細胞にはDNAが含まれています。細胞が分裂するたびに、そのDNAをコピーする必要があります。酵素は、DNAコイルを巻き戻し、情報をコピーすることによって、このプロセスを助ける。
肝酵素 – 肝臓は体内の毒素を分解します。これを行うために、それは酵素の範囲を使用します。
酵素の働き
「ロックとキー」モデルは1894年に最初に提案されました。このモデルでは、酵素の活性部位は特定の形状であり、基質のみがロックやキーのようにフィットします。
このモデルは現在更新され、誘導適合モデルと呼ばれています。
このモデルでは、活性部位は基質と相互作用するにつれて形状が変化する。基材が完全に固定され、正確な位置に固定されると、触媒作用が始まります。
完璧な条件
酵素は特定の条件下でのみ働くことができます。人体のほとんどの酵素は体温約37℃で最もよく働きます。より低い温度では、彼らはまだ動作しますが、はるかにゆっくりです。
同様に、酵素は特定のpH範囲（酸性/アルカリ性）でのみ機能することができる。彼らの好みは身体のどこにあるのかによって決まります。例えば、腸内の酵素は7.5 pHで最もよく働きますが、胃はより酸性であるため、胃内の酵素はpH 2で最もよく働きます。
温度が高すぎる場合、または環境があまりにも酸性またはアルカリ性である場合、酵素は形状を変えます。基質がそれに結合できないように活性部位の形状を変え、酵素が変性した。
補因子
いくつかの酵素は、それらに結合した特定の非タンパク質分子を持たなければ機能しない。これらは補因子と呼ばれます。例えば、体のpHを維持するのに役立つ酵素である炭酸脱水酵素は、亜鉛イオンに結合していなければ機能しません。
阻害
身体のシステムが正しく機能するように、時々酵素を減速させる必要があります。例えば、酵素が産物をあまりにも多く産生している場合、産生を減らすか停止させる方法が必要です。
酵素の活性は、いくつかの方法で阻害することができる：
競合阻害剤 – 分子が活性部位をブロックし、その結果、基質が阻害剤と競合して酵素に結合しなければならない。
非競合阻害剤 – 分子は活性部位以外の酵素に結合し、それがいかに効果的に作用するかを減少させる。
競合しないインヒビター – インヒビターは、互いに結合した後に酵素および基質に結合する。生成物は活性部位を容易に残さず、反応は遅くなる。
不可逆的阻害剤 – 不可逆的阻害剤は酵素に結合し、酵素を永久不活性化する。
特定の酵素の例
人体には何千もの酵素がありますが、ここにはいくつかの例があります：
- リパーゼ – 腸の脂肪を消化するのに役立つ酵素群。
- アミラーゼ – デンプンを糖に変えるのに役立ちます。アミラーゼは唾液中に見出される。
- マルターゼ – 唾液中にも存在する。糖マルトースをグルコースに分解する。マルトースは、ジャガイモ、パスタ、ビールなどの食品に含まれています。
- トリプシンは小腸に存在し、タンパク質をアミノ酸に分解する。
- 小腸でも見られるラクターゼは、乳汁中の砂糖である乳糖をブドウ糖とガラクトースに分解します。
- アセチルコリンエステラーゼ（Acetylcholinesterase） – 神経および筋肉の神経伝達物質アセチルコリンを分解する。
- ヘリカーゼ – DNAを解明する。
- DNAポリメラーゼ – デオキシリボヌクレオチドからDNAを合成する。
一言で言えば
酵素は、人体の日々の動きに大きな役割を果たします。化合物に結合して変更することで、消化器系、神経系、筋肉などの適切な機能に不可欠です。
