大切なユーザー様へ!サイト上の全ての資料は、他の言語から翻訳されたものです。最初に、翻訳のクオリティについてお詫び申し上げると同時に、これらが皆様にとって有益なものであることを願っております。ご多幸の祈りを込めて 管理者より。Eメール:[email protected]

セリアック病を無効にすることはできますか?

スタンフォード大学の研究者は、ターゲットとするとセリアック病を止める化学的な「スイッチ」を発見した可能性があります。調査結果は、

本に書かれたセリアック病

セリアック病は、米国の人口の約1%に影響を及ぼす遺伝性疾患である。

これは、この病気に罹患している少なくとも300万人の米国市民に相当し、その大部分は正式に病状と診断されていない。

セリアック病の症状は、小麦、大麦、ライムギでよく見られるタンパク質であるグルテンや、いくつかの医薬品、ビタミン、リップクリームなどの化粧品の消費によって引き起こされます。

現在、セリアック病の治療法はない。いったん診断されると、一般的なアプローチは単にグルテンを含まない食事に固執することです。

しかしながら、新しい研究は、そのような治療法を見つけることに近づける。カリフォルニア州スタンフォード大学のチャイタン・ホスラ教授が率いる科学者たちによって、化学的な「スイッチ」が確認されています。

セリアック病におけるTG2の役割

セリアック病の背後にある機構は、小腸内のグルテンを調節するトランスグルタミナーゼ2(TG2)と呼ばれる酵素を含むことが知られている。それは自己免疫応答を引き起こすか、または免疫系が小腸の内層を認識せずそれを攻撃するものである。

最初の研究著者であるMichael Yi(スタンフォード大学の化学工学大学院生)は、TG2の理解が不十分なことがセリアック病の治療法がまだ存在しない理由を同僚と一緒に仮定していると仮説を立てた。

そこで、彼らはこの酵素をより詳細に調べようとしました。具体的には、TG2が健常人でどのように行動するかを見たいと思っていました。そうするために、科学者は既存の研究を基礎にしており、TG2は特定の化学結合によって活性化または不活性化できることが明らかになった。

ホルスラ教授は、健康な小腸では、TG2が非常に豊富であっても、それは不活性であると説明しています。

「タンパク質が豊富であっても、その活性は健康な器官には存在しないことが明らかになったとき、問題は「タンパク質を何に変えてから、タンパク質を消失させるのか?」となりました。

2012年の研究では、Khosla教授が率いる研究者がTG2をどのように活性化するかを見出しました。この新しい論文では、彼らはそれを活性化する方法を見つけ出しました。

TG2の電源を切る方法

コスラ教授とチームによる以前の研究では、ジスルフィド結合と呼ばれる化学結合を破壊するとTG2が活性化することが分かった。ジスルフィド結合は、「2つのアミノ酸に対する硫黄原子間の単一の共有結合」である。

この新しい論文では、Khosla教授とチームが、ジスルフィド結合を作り直し、それによってTG2を失活させる別の酵素を発見しました。

ERp57と呼ばれるこの酵素は、通常、タンパク質を細胞内で機能的構造を「折りたたむ」、または獲得するのに役立ちます。

しかし、教授Khos​​laとチームによって実施された細胞培養実験は、ERp57がTG2を細胞から切り離すことを明らかにした。研究者によると、これは健康な人でERp57がどのように働くかという疑問を引き起こす。

コスラ教授は、「どのようにして(Erp57)が細胞の外に出るのか」という一般的な考え方は、細胞から少量輸出されているということであり、実際に細胞外に生物学的役割を果たすことが示唆されている”

研究者らは、この新たに発見された「スイッチ」を標的とする可能性のある既存の薬物を調べ始めました。

TG2の欠損は副作用がないことがマウスの過去の研究で示されているため、科学者はセリアック病の治療に適していると考えています。

Like this post? Please share to your friends: